Forschungsteam entschlüsselt für Photosynthese wichtige Struktur
Pflanzen und einzellige Algen nutzen die Energie des Sonnenlichts und wandeln sie bei der Photosynthese in Zucker und Biomasse um. Dabei wird Sauerstoff frei. Ohne diesen Prozess wäre das Leben auf der Erde, wie wir es kennen, nicht möglich. Ein Team um Prof. Dr. Michael Hippler von der Universität Münster und Dr. Jan Michael Schuller von der Universität Marburg hat nun bei der Grünalge Chlamydomonas reinhardtii das sogenannte Photosystem I untersucht. Mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie haben die Wissenschaftler die molekulare Struktur dieses zentralen Bestandteils der „Photosynthese-Maschine“ aufgeklärt und vor allem nachvollzogen, wie das eisenhaltige Elektronentransport-Protein Cytochrom c6 darin funktioniert.
Dieses Protein übernimmt in Cyanobakterien und in einigen Grünalgen eine entscheidende Rolle: Es liefert die Elektronen, die in das Photosystem I eingespeist werden. Erst dadurch kann der Elektronentransport starten, der letztlich die Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie antreibt. Obwohl bereits bekannt war, dass sich Cytochrom c6 strukturell deutlich von seinem funktionellen „Zwilling“, dem kupferhaltigen Protein Plastocyanin, unterscheidet, konnte das Forschungsteam nun zeigen, dass beide Proteine im Photosynthese-Komplex funktionell auf bemerkenswert ähnliche Weise positioniert sind. So befindet sich das Eisenatom von Cytochrom c6 exakt an der gleichen Stelle wie das Kupfer im Plastocyanin. Diese identische Platzierung erklärt, wie beide Proteine trotz ihrer unterschiedlichen Struktur dieselbe Funktion im Elektronentransport erfüllen können.
Während höhere Pflanzen ausschließlich Plastocyanin nutzen, hat die einzellige Grünalge Chlamydomonas reinhardtii beide Proteine, Cytochrom c6 und Plastocyanin. Dadurch kann die Alge flexibel auf unterschiedliche Verfügbarkeiten von Eisen- und Kupfer in ihrer Umwelt reagieren.
Die Ergebnisse liefern Einblicke in die Evolution des Photosynthese-Apparats und schaffen eine molekulare Grundlage, um den Elektronentransport über größere Distanzen in biologischen Systemen besser zu verstehen.
Förderung
Die Open-Access-Veröffentlichung wurde durch die DEAL-Initiative zur Stärkung des Open-Access-Publizierens in Deutschland ermöglicht.
Originalveröffentlichung
Ogawa, Y., Mahapatra, G.P., Milrad, Y. et al. (2026): Cryo-EM structure of Chlamydomonas reinhardtii Photosystem I complexed with cytochrome c6. Nature Communications 17, 3031; DOI: 10.1038/s41467-026-70944-9