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Münster (upm/ch).
Peptide mit ausgedehnten aromatischen Einheiten gehen in Wasser komplexe Wechselwirkungen ein und formen lange, gewundene symmetrische Fasern. Mittels Kryo-Elektronenmikroskopie wurden Tausende Bilder dieser Fasern aufgenommen, wodurch die molekulare 3-D-Struktur (rechts) mit einer Rekordauflösung von 1,7 Ångström aufgeklärt werden konnte.© A. Ueda et al. (2026); DOI:10.1038/s41467-026-75984-9 / CC BY-NC-ND 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/)
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Forscher analysieren molekulare Selbstorganisation mit atomarer Auflösung

Kryo-Elektronenmikroskopie macht sichtbar, wie sich Peptide zu langen Fasern verknüpfen

Die Wissenschaft arbeitet weltweit daran, Materie „intelligent“ zu machen – natürliche Membranen oder Proteine, deren Funktion aus komplexen Strukturen resultiert, können als Vorbild dienen. Um Materialeigenschaften zu verändern, nutzt man häufig die Fähigkeit von Molekülen, sich eigenständig anzuordnen. Eine Gruppe um die drei Professoren Christos Gatsogiannis und Bart Jan Ravoo von der Universität Münster sowie Kenichiro Itami vom RIKEN-Forschungsinstitut in Japan hat nun gezeigt, dass sich Peptide, also kurze Ketten aus Aminosäuren, in Wasser spontan falten, stapeln und Fasern mit langen Kanälen bilden. Die Ergebnisse wurden jetzt in "nature communications" veröffentlicht. Bereits geringe Konzentrationen der Peptide (weniger als ein Gramm in 100 ml Wasser) bilden demnach ein stabiles Gel mit hohem Wassergehalt, ein sogenanntes Hydrogel. Das Team bestimmte die Struktur und die Wechselwirkungen der Moleküle mittels Kryo-Elektronenmikroskopie auf atomarer Ebene, mit einer Auflösung von 1.7 Ångström. Ein Ångström ist ein zehnmillionstel Millimeter, was der Größenordnung von Atomradien entspricht.

„Diese mikroskopische Auflösung ist ein Weltrekord für die Analyse von selbstorganisierten synthetischen Materialien“, unterstreicht Christos Gatsogiannis vom Institut für Medizinische Physik und Biophysik. „Sie erlaubt detaillierte Rückschlüsse darauf, wie die Selbstorganisation funktioniert.“ Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler nutzten Aminosäuren mit einem flachen Netzwerk aus aromatischen Kohlenwasserstoffen. Hierbei handelt es sich um elementare Bausteine für organische elektronische und optische Materialien. Ihre Struktur bewirkt, dass die Peptide in Wasser stark und präzise miteinander wechselwirken. Das Team entwickelte auf der Basis seiner Beobachtungen ein Modell für die schrittweise Selbstorganisation, das auch für weitere Moleküle angewendet werden könnte. Die hier hergestellten Hydrogele könnten als Speicher für Wirkstoffe oder als Gerüst für Gewebe angewendet werden. In Zukunft könnten darüber hinaus aus biologisch-synthetischen Hybridbausteinen, die denen der aktuellen Studie ähnlich sind, andere supramolekulare Materialien mit speziellen optischen oder selbstheilenden Eigenschaften hergestellt werden.

Auch in der Natur entstehen komplexe Materialien durch Selbstorganisation von vielen kleinen und größeren Molekülen. Deren präzise, aber dynamische Anordnung in Raum und Zeit bedingt die Funktionalität des Materials. Das Selbstorganisationsprinzip der Natur wird zunehmend zur Herstellung von synthetischen Funktionsmaterialien genutzt. Häufig werden dabei biologische und künstliche Komponenten gemeinsam eingesetzt und somit Eigenschaften aus beiden Bereichen kombiniert.

Zur Methode: Für die Studie synthetisierten die Forscher Aminosäuren mit ausgedehnten aromatischen Einheiten und verknüpften sie zu Peptiden. Anschließend gaben sie die Peptide in Wasser, mischten gründlich und ließen das Gemisch einige Stunden ruhen. Dabei wurde der pH-Wert nach und nach gesenkt, wodurch sich das Gel bildete. Das Team untersuchte sein Verformungs- und Fließverhalten und analysierte es im Detail, unter anderem am Center for Soft Nanoscience der Universität Münster durch Kryo-Elektronenmikroskopie. Bei diesem Verfahren werden die Proben rasch eingefroren und bei extrem niedriger Temperatur (minus 180 Grad Celsius) untersucht.

Das Projekt wurden im Rahmen des internationalen Graduiertenkollegs Münster-Nagoya durchgeführt. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (IRTG 2678) und die „Japan Society for the Promotion of Science“ unterstützten die Arbeit finanziell.

 

Originalveröffentlichung

A. Ueda, G. Broutzakis, A. Neuhaus, D. Ens, D. Mählmann, L. Schlichter, H. Kono, A. Yagi, K. Amaike, C. Gatsogiannis, B. J. Ravoo, K. Itami: Atomic-precision π-driven peptide hydrogel nanofibers with ordered water channels. Nat Commun 17, 7622 (2026). https://doi.org/10.1038/s41467-026-75984-9.

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