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Münster (upm/ch).
Ein Mann steht im Labor (im weißen Kittel; Anschnitt des Bildes auf Brusthöhe). Er ist etwas unscharf zu erkennen. Im Vordergrund scharf ist ein Glaskolben mit einzelligen Grünalgen, den er hochhält und betrachtet.<address>© Uni MS - Linus Peikenkamp</address>
Dr. Felix Buchert vom Institut für Biologie und Biotechnologie der Pflanzen (hier mit einzelligen Grünalgen der Art Chlamydomonas reinhardtii) ist einer der leitenden Wissenschaftler der Studie.
© Uni MS - Linus Peikenkamp

Forschungsteam gewinnt neue Einblicke in die Steuerung der Photosynthese

Dynamische Rückkopplung ermöglicht effizientere Energiegewinnung bei wechselnden Lichtbedingungen

Ein Forschungsteam der Universität Münster hat bei der einzelligen Grünalge Chlamydomonas reinhardtii einen bisher unbekannten Regulationsmechanismus in der pflanzlichen Photosynthese entdeckt. Er hilft Pflanzen, sich an Veränderungen der Lichtverhältnisse anzupassen. Die in Nature Plants veröffentlichten Ergebnisse zeigen, wie eine entscheidende Protein-Interaktion an der Schnittstelle zwischen den beiden Photosystemen I und II die photosynthetische Maschinerie steuert.

Das Team um Prof. Dr. Michael Hippler und Dr. Felix Buchert vom Institut für Biologie und Biotechnologie der Pflanzen der Universität Münster untersuchte die Wechselwirkung zwischen dem für die Photosynthese wichtigen Cytochrom-b6f-Komplex in Chloroplasten und der Proteinkinase STT7 – ein zentraler Schritt im Prozess der sogenannten State Transitions („Zustandsübergänge“). Diese ermöglichen es Pflanzen, die Lichtsammelkapazitäten beider Photosysteme auszugleichen, damit auch bei dynamischen Sonnenlichtverhältnissen effizient chemische Energie für das Wachstum bereitgestellt werden kann. Dieser Anpassung geht die STT7-abhängige Phosphorylierung mobiler Lichtsammelkomplexe voraus, welche durch andere Phosphatasen rückgängig gemacht werden kann.

© Created in BioRender. Buchert, F. (2026) https://BioRender.com/mjzbbeo"> Schematische Darstellung der an der Reaktion beteiligten Enzyme/Proteine: Die Proteinkinase STT7 phosphoryliert eine Cytochrom-b6f-Untereinheit ("PetD-Thr4"), was anschließend zur Deaktivierung der Kinase führt.<address>© Created in BioRender. Buchert, F. (2026) https://BioRender.com/mjzbbeo</address>
Die Aktivität der Proteinkinase STT7 ist über eine Rückkopplungsschleife reguliert: STT7 phosphoryliert eine Cytochrom-b6f-Untereinheit ("PetD-Thr4"), was anschließend zur Deaktivierung der Kinase führt. Diese Regulierung ermöglicht es, die Photosynthese an dynamische Sonnenlichtverhältnisse anzupassen.
© Created in BioRender. Buchert, F. (2026) https://BioRender.com/mjzbbeo
Dass der Cytochrom-b6f-Komplex die Proteinkinase STT7 aktiviert, war soweit bekannt. Die aktuelle Arbeit zeigt, dass die Kinaseaktivität über eine Rückkopplungsschleife reguliert ist: STT7 phosphoryliert eine „PetD“ genannte Cytochrom-b6f-Untereinheit an einer bestimmten Position (Threonin 4), was anschließend zur Deaktivierung der Kinase führt. Dieser Mechanismus verhindert somit eine Überaktivierung und sorgt für eine angepasste Reaktion auf Lichtveränderungen.

Zum Hintergrund: Die Photosynthese findet in den Chloroplasten statt – in den „Kraftwerken“ der Pflanzenzellen. Es gibt zwei photochemische Reaktionszentren (Photosysteme I und II), die bei Licht unterschiedlicher Wellenlänge optimal arbeiten. Die Aufnahme von Lichtenergie in die beiden Photosysteme ermöglicht den Elektronentransport innerhalb der molekularen „photosynthetischen Maschine“. Sie treibt so die Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie an.

Für die Studie kombinierten die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler genetische Methoden mit Messungen der Photosynthese-Leistung und biochemischen Analysen. Dabei zeigte sich, dass verschiedene Störungen des sogenannten N-terminalen Bereichs von PetD sowohl die Funktion des Cytochrom-b6f-Komplexes als auch die Aktivierung von STT7 beeinträchtigten können – ein Hinweis auf seine zentrale Rolle in diesem Prozess.

Neben der Gruppe aus Münster waren Forscherinnen und Forscher der Stanford University (USA) und der Sorbonne Université (Frankreich) beteiligt.

Die Forschung wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG FOR 5573 – GoPMF) gefördert. Die Open-Access-Veröffentlichung wurde durch die DEAL-Initiative zur Stärkung des Open-Access-Publizierens in Deutschland ermöglicht.

 

Originalveröffentlichung

Zaeem A. et al. (2026): The amino terminus of PetD is essential for cytochrome b6f function and the negative feedback control of STT7 kinase. Nature plants; DOI: 10.1038/s41477-026-02310-y

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