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Münster (upm/ch).
Prof. Dr. Julia Kurth (rechts) mit Doktorand Lukas Hofmann (links) und Doktorandin Jasmin Bernhardt. Die drei stehen in einem Labor vor einer Werkbank und tragen weiße Laborkittel. Alle drei stehen dem Fotografen zugewandt und blicken in die Kamera.<address>© AG Kurth - Zeynep Doğru</address>
Prof. Dr. Julia Kurth (rechts), Doktorand Lukas Hofmann und Doktorandin Jasmin Bernhardt waren maßgeblich an der Studie beteiligt.
© AG Kurth - Zeynep Doğru

Neue Studie stellt bislang unbekannten Entgiftungsweg für Chlormethan vor

Forschungsteam entschlüsselt Abbau des schädlichen Gases Chlormethan in anaeroben Bakterien

Chlormethan ist ein für Menschen giftiges Gas, das zum Abbau der Ozonschicht beiträgt. Es entsteht bei der Verbrennung von Kohle, Biomasse und anderen Rohstoffen. Aber auch natürliche Quellen wie Algen, Pflanzen und Pilze setzen es frei. Ein Forschungsteam um die Biologin Prof. Dr. Julia Kurth von der Universität Münster hat in anaeroben Bakterien der Art Acetobacterium dehalogenans ein bisher unbekanntes Enzymsystem entdeckt und charakterisiert.  Es wandelt dieses Gas in ungiftige Substanzen um. Die Ergebnisse, die in der Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht wurden, sind für Umweltschutz, Klimaforschung und Biotechnologie interessant.

Anaerobe Bakterien leben in einer sauerstofffreien Umgebung. Acetobacterium dehalogenans kommt beispielsweise in Klärschlamm vor. Im Gegensatz dazu sind aerobe Bakterien auf Sauerstoff angewiesen. Wie diese sauerstoffabhängigen Bakterien Chlormethan abbauen, ist schon länger bekannt. Man wusste auch, dass Acetobacterium dehalogenans Chlormethan ebenfalls als Energie- und Kohlenstoffquelle nutzen und damit unschädlich machen kann. Auf welche Weise der Prozess in einer sauerstofffreien Umgebung funktioniert, war jedoch nicht bekannt. Das jetzt entdeckte Enzymsystem entgiftet Chlormethan durch die Entfernung des Chloridions (Cl-) von der Methylgruppe, die aus einem Kohlenstoff- und drei Wasserstoff-Atomen besteht. Die Methylgruppe dient dem Bakterium als Kohlenstoff- und Energiequelle.

Die biochemischen und strukturellen Eigenschaften unterscheiden sich von anderen Enzymen, die Methylgruppen übertragen. So zeigten die Forscherinnen und Forscher, dass Chlormethan bei Acetobacterium dehalogenans durch ein einzigartiges molekulares „Tunnelsystem“ zum aktiven Zentrum des Enzyms geleitet wird, wo der Methyltransfer stattfindet. Sie wiesen außerdem nach, dass die genetische Information für die beteiligten Proteine auch in verschiedenen anderen Bakterien vorkommt, die unter anderem im Magen-Darm-Trakt oder im Meeresboden leben. Das deutet darauf hin, dass dieser Weg des Chlormethanabbaus in der Natur verbreitet ist.

Bakterien der Art Acetobacterium dehalogenans unter dem Mikroskop<address>© AG Kurth - Jasmin Bernhardt</address>
Bakterien der Art Acetobacterium dehalogenans unter dem Mikroskop
© AG Kurth - Jasmin Bernhardt
Die Entdeckung könnte für verschiedene Anwendungsbereiche interessant sein, beispielsweise im Umweltschutz zur Neutralisierung von Schadstoffen durch Mikroorganismen: Anaerobe Bakterien mit dem neu entdeckten Enzymsystem können in Böden und Gewässern, wo kein Sauerstoff vorkommt, Chlormethan zu unschädlichen Produkten zersetzen. „Auch für die Klimaforschung sind unsere Ergebnisse interessant“, unterstreicht Julia Kurth. „Durch die Identifizierung der Enzyme und Gene lässt sich nun vorhersagen, welche anderen anaeroben Mikroben wahrscheinlich auch Chlormethan umwandeln können und wo diese vorkommen.“ Dies helfe zu verstehen, wie Chlormethan in bestimmten Ökosystemen abgebaut wird und trage auch zu einem besseren Verständnis des globalen Chlormethan-Kreislaufs bei. „Da Chlormethan eine Rolle beim Ozonabbau spielt, hilft dieses Wissen zudem dabei, Klimamodelle zu präzisieren.“ Von der chemischen Industrie könnte das Enzym genutzt werden, um halogenierte Verbindungen wie Chlormethan selektiv abzubauen.

Das Enzymsystem wurde durch vergleichende Genexpressionsanalysen identifiziert. Zur Charakterisierung der physikalischen Eigenschaften verwendete das Team UV/VIS-Spektroskopie, und zur Entschlüsselung der Enzymstruktur beziehungsweise des atomaren Aufbaus nutzte es die Röntgenstrukturanalyse. Spektroskopie und Strukturanalyse lieferten zudem wichtige Erkenntnisse über den Reaktionsmechanismus des Enzymsystems.

An der Studie waren neben der Gruppe aus Münster auch Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universitäten Straßburg und Grenoble in Frankreich sowie aus Marburg (Universität und Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie) beteiligt.

 

Förderung

Die Deutsche Forschungsgemeinschaft, die internationale Max-Planck-Forschungsschule „Principles of Microbial Life“ und die Max-Planck-Gesellschaft unterstützen die Arbeit finanziell.

 

Originalveröffentlichung

Jasmin Bernhardt et al. (2026): Identification and characterisation of an elusive bacterial enzyme system for chloromethane dehalogenation. Nature Communications 17, 4818; DOI: 10.1038/s41467-026-73764-z

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