Forschungsschwerpunkte
- Strukturbiologie
- Biochemie
- kryoEM
- Peroxisomen
- AAA ATPases
- Membran-proteine
- Protein import
Weitere Zugehörigkeit an der Universität Münster
Vita
Akademische Ausbildung
- Doktorarbeit (Dr. rer. nat., summa cum laude), Johannes Gutenberg Universität Mainz, Germany
- Studium der Biologie (Diplom) / Universität Mainz
Beruflicher Werdegang
- Co-Sprecher des Center for Soft Nanoscience (SoN)
- Mitglied: CiM Graduate School and CiMIC Interfaculty Cente CiM: Cluster of excellence „Cells in Motion”
- Professor (W3) Universität Münster
- Projekt Gruppenleiter, Abteilung Strukturelle Biochemie, Max Planck Institut für Molekulare Physiologie, Dortmund, Deutschland
- Postdoc, Max Planck Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Germany
Lehre
- Praktikum: *+) Kryo-Elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekularen Maschinen bei atomarer Auflösung
- [Mo. – Fr. | n. V.]
- Praktikum: *+) Kryo-Elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekularen Maschinen bei atomarer Auflösung [130353]
- [Mo. – Fr. | n. V.]
- Praktikum: *+) Kryo-Elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekularen Maschinen bei atomarer Auflösung [138387]
- Praktikum: *+) Kryo-Elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekularen Maschinen bei atomarer Auflösung
- Praktikum: *+) Kryo-Elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekularen Maschinen bei atomarer Auflösung [134390]
- Praktikum: *+) Kryo-elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekulare Maschinen bei atomarer Auflösung [132308]
- Praktikum: *+) Kryo-elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekulare Maschinen bei atomarer Auflösung [130449]
- Praktikum: *+) Kryo-elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekulare Maschinen bei atomarer Auflösung [138375]
- Praktikum: *+) Kryo-elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekulare Maschinen bei atomarer Auflösung [136328]
- Praktikum: *+) Kryo-Elektronenmikroskopie: Strukturelle Untersuchungen von makromolekularen Maschinen bei atomarer Auflösung
Artikel in Fachzeitschriften, Zeitungen oder Magazinen
- Klink, BU, Alavizargar, A, Kalyankumar, KS, Chen, M, Heuer, A, und Gatsogiannis, C. . „Structural basis of α-latrotoxin transition to a cation-selective pore.“ Nature Communications, Nr. 15 (1): 8551–8551. doi: 10.1038/s41467-024-52635-5.
- Bohnert, M, Gatsogiannis, C, und Herrmann, JM. . „The ATP-driven extractor ATAD1/Msp1 proof-reads protein translocation into mitochondria.“ Trends in Cell Biology, Nr. 34 (9): 698–699. doi: 10.1016/j.tcb.2024.07.007.
- DO, Dodd, S, Mechaussier, PL, Yeyati, F, McPhie, JR, Anderson, CJ, Khoo, A, Shoemark, DK, Gupta, T, Attard, MA, Zariwala, M, Legendre, D, Bracht, J, Wallmeier, M, Gui, MR, Fassad, DA, Parry, PA, Tennant, A, Meynert, G, Wheway, L, Fares-Taie, HA, Black, R, Mitri-Frangieh, C, Faucon, J, Kaplan, M, Patel, L, McKie, R, Megaw, C, Gatsogiannis, MA, Mohamed, S, Aitken, P, Gautier, FR, Reinholt, RA, Hirst, C, O'Callaghan, K, Heimdal, M, Bottier, E, Escudier, S, Crowley, M, Descartes, EW, Jabs, P, Kenia, J, Amiel, GM, Bacci, C, Calogero, V, Palazzo, L, Tiberi, U, Blümlein, A, Rogers, JA, Wambach, DJ, Wegner, AB, Fulton, M, Kenna, M, Rosenfeld, IA, Holm, A, Quigley, EA, Hall, LC, Murphy, DM, Cassidy, A, von Kriegsheim, Partnership16, Scottish Genomes, Consortium45, Genomics England Research, Network46, Undiagnosed Diseases, JF, Papon, L, Pasquier, MS, Murris, JD, Chalmers, C, Hogg, KA, Macleod, DS, Urquhart, S, Unger, TJ, Aitman, S, Amselem, MW, Leigh, MR, Knowles, H, Omran, HM, Mitchison, A, Brown, JA, Marsh, JPI, Welburn, SC, Ti, A, Horani, JM, Rozet, I, Perrault, und P, Mill. . „Ciliopathy patient variants reveal organelle-specific functions for TUBB4B in axonemal microtubules.“ Science, Nr. 384 (6694): eadf5489–eadf5489. doi: 10.1126/science.adf5489.
- Gomes, P.A., Bodo, C., Nogueras-Ortiz, C., Samiotaki, M., Chen, M., Soares-Cunha, C., Silva, J.M., Coimbra, B., Stamatakis, G., Santos, L., Panayotou, G., Tzouanou, F., Waites, C.L., Gatsogiannis, C., Sousa, N., Kapogiannis, D., Costa-Silva, B., und Sotiropoulos, I. . „A novel isolation method for spontaneously released extracellular vesicles from brain tissue and its implications for stress-driven brain pathology.“ Cell Communication and Signaling, Nr. 21 (1) doi: 10.1186/s12964-023-01045-z.
- Bürgi, J., Lill, P., Giannopoulou, E.A., Jeffries, C.M., Chojnowski, G., Raunser, S., Gatsogiannis, C., und Wilmanns, M. . „Asymmetric horseshoe-like assembly of peroxisomal yeast oxalyl-CoA synthetase.“ Biological Chemistry, Nr. 404: 195–207. doi: 10.1515/hsz-2022-0273.
- Borsdorf, L., Herkert, L., Bäumer, N., Rubert, L., Soberats, B., Korevaar, P.A., Bourque, C., Gatsogiannis, C., und Fernández, G. . „Pathway-Controlled Aqueous Supramolecular Polymerization via Solvent-Dependent Chain Conformation Effects.“ Journal of the American Chemical Society, Nr. 145 (16): 8882–8895. doi: 10.1021/jacs.2c12442.
- Rüttermann M.; Koci M.; Lill P.; Geladas E.D.; Kaschani F.; Klink B.U.; Erdmann R.; Gatsogiannis C.. . „Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate.“ Nature Communications, Nr. 14 (1) doi: 10.1038/s41467-023-41640-9.
- Bourque, C, Klink, BU, und Gatsogiannis, C. . „An AI-assisted cryo-EM pipeline for structural studies of cellular extracts.“ Structure, Nr. 30 (4): 532–534. doi: 10.1016/j.str.2022.03.016.
- Günther, P, Quentin, D, Ahmad, S, Sachar, K, Gatsogiannis, C, Whitney, JC, und Raunser, S. . „Structure of a bacterial Rhs effector exported by the type VI secretion system.“ PLoS Pathogens, Nr. 18 (1): e1010182–e1010182. doi: 10.1371/journal.ppat.1010182.
- Klink, BU, Herrmann, E, Antoni, C, Langemeyer, L, Kiontke, S, Gatsogiannis, C, Ungermann, C, Raunser, S, und Kümmel, D. . „Structure of the Mon1-Ccz1 complex reveals molecular basis of membrane binding for Rab7 activation.“ Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Nr. 119 (6) doi: 10.1073/pnas.2121494119.
- Rüttermann, M, und Gatsogiannis, C. . „Good things come to those who bait: the peroxisomal docking complex.“ Biological Chemistry, Nr. 404(2-3): 107–119. doi: 10.1515/hsz-2022-0161.
- Skoneczny, M, Francisco, T, Erdmann, R, und Gatsogiannis, C. . „Editorial: Structural aspects of peroxisome biogenesis and functions.“ Frontiers in cell and developmental biology, Nr. 10: 1114759–1114759. doi: 10.3389/fcell.2022.1114759.
- Wagner, M, Blum, D, Raschka, SL, Nentwig, L, Gertzen, CGW, Chen, M, Gatsogiannis, C, Harris, A, Smits, SHJ, Wagner, R, und Schmitt, L. . „A New Twist in ABC Transporter Mediated Multidrug Resistance - Pdr5 is a Drug/proton Co-transporter.“ Journal of Molecular Biology, Nr. 434 (14): 167669–167669. doi: 10.1016/j.jmb.2022.167669.
- Saha, S, Chen, YT, Ganta, S, Gilles, M, Holzapfel, B, Lill, P, Rehage, H, Gatsogiannis, C, und Clever, GH. . „Coordination cage-based emulsifiers: templated formation of metal oxide microcapsules monitored by in situ LC-TEM.“ Chemistry - A European Journal, Nr. 2021 doi: 10.1002/chem.202103406.
- Chen, M, Blum, D, Engelhard, L, Raunser, S, Wagner, R, und Gatsogiannis, C. . „Molecular architecture of black widow spider neurotoxins.“ Nature Communications, Nr. 12 (1): 6956. doi: 10.1038/s41467-021-26562-8.
- Dudziak, A, Engelhard, L, Bourque, C, Klink, BU, Rombaut, P, Kornakov, N, Jänen, K, Herzog, F, Gatsogiannis, C, und Westermann, S. . „Phospho-regulated Bim1/EB1 interactions trigger Dam1c ring assembly at the budding yeast outer kinetochore.“ The EMBO Journal, Nr. 40 (18): e108004. doi: 10.15252/embj.2021108004.
- Kudruk, S, Pottanam, Chali S, Linard, Matos AL, Bourque, C, Dunker, C, Gatsogiannis, C, Ravoo, BJ, und Gerke, V. . „Biodegradable and Dual-Responsive Polypeptide-Shelled Cyclodextrin-Containers for Intracellular Delivery of Membrane-Impermeable Cargo.“ Advanced Science, Nr. 8: 2100694. doi: 10.1002/advs.202100694.
- Lill, P, Hansen, T, Wendscheck, D, Klink, BU, Jeziorek, T, Vismpas, D, Miehling, J, Bender, J, Schummer, A, Drepper, F, Girzalsky, W, Warscheid, B, Erdmann, R, und Gatsogiannis, C. . „Towards the molecular architecture of the peroxisomal receptor docking complex.“ Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Nr. 2020 doi: 10.1073/pnas.2009502117.
- Klink, BU, Gatsogiannis, C, Hofnagel, O, Wittinghofer, A, und Raunser, S. . „Structure of the human BBSome core complex.“ eLife, Nr. 9 doi: 10.7554/eLife.53910.
- Stabrin, M, Schoenfeld, F, Wagner, T, Pospich, S, Gatsogiannis, C, und Raunser, S. . „TranSPHIRE: automated and feedback-optimized on-the-fly processing for cryo-EM.“ Nature Communications, Nr. 11 (1): 5716. doi: 10.1038/s41467-020-19513-2.
- Antoni, C, Quentin, D, Lang, AE, Aktories, K, Gatsogiannis, C, und Raunser, S. . „Cryo-EM structure of the fully-loaded asymmetric anthrax lethal toxin in its heptameric pre-pore state.“ PLoS Pathogens, Nr. 16 (8): e1008530. doi: 10.1371/journal.ppat.1008530.
- Wagner, T, Merino, F, Stabrin, M, Moriya, T, Antoni, C, Apelbaum, A, Hagel, P, Sitsel, O, Raisch, T, Prumbaum, D, Quentin, D, Roderer, D, Tacke, S, Siebolds, B, Schubert, E, Shaikh, TR, Lill, P, Gatsogiannis, C, und Raunser, S. . „SPHIRE-crYOLO is a fast and accurate fully automated particle picker for cryo-EM.“ Communications biology, Nr. 2: 218. doi: 10.1038/s42003-019-0437-z.
- Gatsogiannis, C, Balogh, D, Merino, F, Sieber, SA, und Raunser, S. . „Cryo-EM structure of the ClpXP protein degradation machinery.“ Nature structural {&} molecular biology, Nr. 26 (10): 946–954. doi: 10.1038/s41594-019-0304-0.
- Leidreiter, F, Roderer, D, Meusch, D, Gatsogiannis, C, Benz, R, und Raunser, S. . „Common architecture of Tc toxins from human and insect pathogenic bacteria.“ Science advances, Nr. 5 (10): eaax6497. doi: 10.1126/sciadv.aax6497.
- Tanaka, Y, Kato, S, Stabrin, M, Raunser, S, Matsui, T, und Gatsogiannis, C. . „Cryo-EM reveals the asymmetric assembly of squid hemocyanin.“ IUCrJ, Nr. 6 (Pt 3): 426–437. doi: 10.1107/S205225251900321X.
- Vinayagam, D, Mager, T, Apelbaum, A, Bothe, A, Merino, F, Hofnagel, O, Gatsogiannis, C, und Raunser, S. . „Electron cryo-microscopy structure of the canonical TRPC4 ion channel.“ eLife, Nr. 7 doi: 10.7554/eLife.36615.
- Gatsogiannis, C, Merino, F, Roderer, D, Balchin, D, Schubert, E, Kuhlee, A, Hayer-Hartl, M, und Raunser, S. . „Tc toxin activation requires unfolding and refolding of a \textgreekb-propeller.“ Nature, Nr. 563 (7730): 209–213. doi: 10.1038/s41586-018-0556-6.
- Kato, S, Matsui, T, Gatsogiannis, C, und Tanaka, Y. . „Molluscan hemocyanin: structure, evolution, and physiology.“ Biophysical Reviews, Nr. 10 (2): 191–202. doi: 10.1007/s12551-017-0349-4.
- Pfeifer, W, Lill, P, Gatsogiannis, C, und Sacc{à}, B. . „Hierarchical Assembly of DNA Filaments with Designer Elastic Properties.“ ACS Nano, Nr. 12 (1): 44–55. doi: 10.1021/acsnano.7b06012.
- Saha, S, Holzapfel, B, Chen, Y, Terlinden, K, Lill, P, Gatsogiannis, C, Rehage, H, und Clever, GH. . „Rational Design of an Amphiphilic Coordination Cage-Based Emulsifier.“ Journal of the American Chemical Society, Nr. 140 (50): 17384–17388. doi: 10.1021/jacs.8b10991.
- Chen, M, Kato, K, Kubo, Y, Tanaka, Y, Liu, Y, Long, F, Whitman, WB, Lill, P, Gatsogiannis, C, Raunser, S, Shimizu, N, Shinoda, A, Nakamura, A, Tanaka, I, und Yao, M. . „Structural basis for tRNA-dependent cysteine biosynthesis.“ Nature Communications, Nr. 8 (1): 1521. doi: 10.1038/s41467-017-01543-y.
- Efremov, RG, Gatsogiannis, C, und Raunser, S. . „Lipid Nanodiscs as a Tool for High-Resolution Structure Determination of Membrane Proteins by Single-Particle Cryo-EM.“ Methods in Enzymology, Nr. 594: 1–30. doi: 10.1016/bs.mie.2017.05.007.
- Moriya, T, Saur, M, Stabrin, M, Merino, F, Voicu, H, Huang, Z, Penczek, PA, Raunser, S, und Gatsogiannis, C. . „High-resolution Single Particle Analysis from Electron Cryo-microscopy Images Using SPHIRE.“ Journal of visualized experiments : JoVE, Nr. 2017 (123) doi: 10.3791/55448.
- Sprengel, A, Lill, P, Stegemann, P, Bravo-Rodriguez, K, Schönewei{ß}, E, Merdanovic, M, Gudnason, D, Aznauryan, M, Gamrad, L, Barcikowski, S, Sanchez-Garcia, E, Birkedal, V, Gatsogiannis, C, Ehrmann, M, und Sacc{à}, B. . „Tailored protein encapsulation into a DNA host using geometrically organized supramolecular interactions.“ Nature Communications, Nr. 8: 14472. doi: 10.1038/ncomms14472.
- Gatsogiannis, C, Merino, F, Prumbaum, D, Roderer, D, Leidreiter, F, Meusch, D, und Raunser, S. . „Membrane insertion of a Tc toxin in near-atomic detail.“ Nature structural {&} molecular biology, Nr. 23 (10): 884–890. doi: 10.1038/nsmb.3281.
- Gatsogiannis, C, Hofnagel, O, Markl, J, und Raunser, S. . „Structure of mega-hemocyanin reveals protein origami in snails.“ Structure (London, England : 1993), Nr. 23 (1): 93–103. doi: 10.1016/j.str.2014.10.013.
- Poepsel, S, Sprengel, A, Sacca, B, Kaschani, F, Kaiser, M, Gatsogiannis, C, Raunser, S, Clausen, T, und Ehrmann, M. . „Determinants of amyloid fibril degradation by the PDZ protease HTRA1.“ Nature Chemical Biology, Nr. 11 (11): 862–869. doi: 10.1038/nchembio.1931.
- Raunser, S, und Gatsogiannis, C. . „Deciphering the tubulin code.“ Cell, Nr. 161 (5): 960–961. doi: 10.1016/j.cell.2015.05.004.
- Erkelenz, M, Bauer, DM, Meyer, R, Gatsogiannis, C, Raunser, S, Sacc{à}, B, und Niemeyer, CM. . „A facile method for preparation of tailored scaffolds for DNA-origami.“ Small (Weinheim an der Bergstrasse, Germany), Nr. 10 (1): 73–77. doi: 10.1002/smll.201300701.
- Meusch, D, Gatsogiannis, C, Efremov, RG, Lang, AE, Hofnagel, O, Vetter, IR, Aktories, K, und Raunser, S. . „Mechanism of Tc toxin action revealed in molecular detail.“ Nature, Nr. 508 (7494): 61–65. doi: 10.1038/nature13015.
- Gatsogiannis, C, Lang, AE, Meusch, D, Pfaumann, V, Hofnagel, O, Benz, R, Aktories, K, und Raunser, S. . „A syringe-like injection mechanism in Photorhabdus luminescens toxins.“ Nature, Nr. 495 (7442): 520–523. doi: 10.1038/nature11987.
- Sadian, Y, Gatsogiannis, C, Patasi, C, Hofnagel, O, Goody, RS, Farkasovský, M, und Raunser, S. . „The role of Cdc42 and Gic1 in the regulation of septin filament formation and dissociation.“ eLife, Nr. 2: e01085. doi: 10.7554/eLife.01085.
- Bröcker, C, Kuhlee, A, Gatsogiannis, C, Balderhaar, HJk, Hönscher, C, Engelbrecht-Vandré, S, Ungermann, C, und Raunser, S. . „Molecular architecture of the multisubunit homotypic fusion and vacuole protein sorting (HOPS) tethering complex.“ Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Nr. 109 (6): 1991–1996. doi: 10.1073/pnas.1117797109.
- Lieb, B, Gebauer, W, Gatsogiannis, C, Depoix, F, Hellmann, N, Harasewych, MG, Strong, EE, und Markl, J. . „Molluscan mega-hemocyanin: an ancient oxygen carrier tuned by a {\~{}}}550 kDa polypeptide.“ Frontiers in Zoology, Nr. 7: 14. doi: 10.1186/1742-9994-7-14.
- Gatsogiannis, C, und Markl, J. . „Keyhole limpet hemocyanin: 9-A CryoEM structure and molecular model of the KLH1 didecamer reveal the interfaces and intricate topology of the 160 functional units.“ Journal of Molecular Biology, Nr. 385 (3): 963–983. doi: 10.1016/j.jmb.2008.10.080.
- Gatsogiannis, C, Moeller, A, Depoix, F, Meissner, U, und Markl, J. . „Nautilus pompilius hemocyanin: 9 A cryo-EM structure and molecular model reveal the subunit pathway and the interfaces between the 70 functional units.“ Journal of Molecular Biology, Nr. 374 (2): 465–486. doi: 10.1016/j.jmb.2007.09.036.
- Meissner, U, Gatsogiannis, C, Moeller, A, Depoix, F, Harris, JR, und Markl, J. . „Comparative 11A structure of two molluscan hemocyanins from 3D cryo-electron microscopy.“ Micron, Nr. 38 (7): 754–765. doi: 10.1016/j.micron.2006.11.005.
Prof. Dr. Christos Gatsogiannis
