Zellbiologen zeigen in Fruchtfliegen, wie ein Protein mechanische Belastungen an Muskel-Sehnen-Verbindungen steuert.
Viele Muskeln sind mit Sehnen verknüpft, was Tieren das Laufen, Schwimmen oder Fliegen ermöglicht. Die dazu notwendigen Kräfte werden von Aktin- und Myosinfasern erzeugt, die an Muskel-Sehnen-Verknüpfungen angeheftet sind und daran ziehen. Während der Entwicklung müssen diese Muskel-Sehnen-Verknüpfungen so gebaut werden, dass sie die hohen mechanischen Kräfte aushalten, die während des Lebens auftreten können. Ein interdisziplinäres Team aus dem französischen Marseille, München und Münster hat es nun geschafft, die mechanischen Kräfte zu messen, die an einem Muskel-Sehnen-Verknüpfungsprotein namens Talin ziehen. Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler nutzten die Flugmuskulatur der Fruchtfliege Drosophila für diese molekularen Kraftmessungen und stellten fest, dass bei der Entwicklung von Muskel-Sehnen-Verknüpfungen nur ein überraschend kleiner Anteil der Talin-Moleküle Kräften ausgesetzt ist. Gleichzeitig fanden sie heraus, dass die Muskeln eine hohe Anzahl von Talin-Molekülen an den Verknüpfungen ansammeln, um mit den zunehmenden Kräften im Gewebe umgehen zu können. Auf diese Weise können sich viele Talin-Moleküle die hohen Kräfte der Muskelkontraktionen, zum Beispiel während des Fliegens, dynamisch aufteilen. „Dieses mechanische Anpassungskonzept ermöglicht, dass Muskel-Sehnen-Verknüpfungen ein Leben lang halten können“, sagt Sandra Lemke, Biologiedoktorandin am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried, die den Großteil der Experimente durchführte. Leiter der Studie waren Dr. Frank Schnorrer vom Institut für Entwicklungsbiologie der Universität Marseille und Prof. Dr. Carsten Grashoff von der Westfälischen Wilhelms-Universität Münster (WWU). Die Studie ist in der Fachzeitschrift „Plos Biology“ erschienen. mehr
WWU-Forscher identifizieren bislang unbekannte Funktionsweise eines Motorproteins
Damit das Herz richtig arbeiten kann, muss es Muskelkraft aufbringen. Dies geschieht, indem sich zahlreiche Sarkomere, die kleinsten Einheiten des Herzmuskels, verkürzen. Die hierzu notwendige Zugkraft basiert auf der Aktivität von klassischen MotorproteiWWU-Forscher identifizieren bislang unbekannte Funktionsweise eines Motorproteinsen, die ihrerseits Proteinfäden des Sarkomers gegeneinander verschieben. Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Westfälischen Wilhelms-Universität Münster (WWU) haben nun in Kooperation mit Forschern aus dem kanadischen Toronto und dem niederländischen Leiden mehr über die Funktion eines bestimmten Motorproteins herausgefunden, dem Myosin 18A, kurz Myo18A. Sie entdeckten, dass eine neue Variante des Proteins für die mechanische Stabilisierung des Sarkomers im Herzen verantwortlich ist. Die Ergebnisse könnten dabei helfen, die Grundlagen des Herzmuskel-Aufbaus und dessen Kontraktion besser zu verstehen. Die Studie ist in der Fachzeitschrift „The Journal of Biological Chemistry“ erschienen und als Forschungshöhepunkt, dem „Editors’ Pick“, ausgezeichnet worden. mehr
