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Willkommen auf der Webseite der Arbeitsgruppe “Mechanismen molekularer Maschinen”

Prof. Dr. Dagmar Klostermeier

Applications accepted until September 30 2021:

Postdoctoral position in Biophysical Chemistry /RNA biochemistry
“Sequence-encoded single-molecule imaging of RNA-protein complexes”

This project combines single-molecule microscopy with next-generation sequencing to obtain sequence-encoded information on the dynamics of protein-nucleic acid interactions on a high-throughput level. The focus will be on RNA-helicase complexes. The aim of this project is a molecular, yet transcriptome-wide understanding of the activation of helicases by RNA substrates.
The group is located at the Institute for Physical Chemistry at the University of Muenster and offers state-of-the-art molecular biology and biochemistry laboratories. A next-generation sequencer and a total internal reflection molecule microscope with fast camera detection system as well as confocal single-molecule microscopes with alternating laser excitation are available.
The successful applicant holds a doctoral degree in Biophysical Chemistry, Biochemistry, Biophysics, Chemistry, Biology, Physics, or related fields, and has a genuine interest in research, combined with experimental enthusiasm. Besides prior knowledge in molecular biology, protein and nucleic acid biochemistry, expertise in at least two of the following areas is required:
- preparation, execution and analysis of von next-generation sequencing experiments
- preparation, execution and analysis of single-molecule experiments
- implementation of microfluidic devices
- development of routines for project-specific data analysis (LabVIEW, MATLAB, etc.)
Experience with helicases or other RNA-binding proteins is a plus.
The official advertisement (in German) including detailed information on the position and the application is available under
https://www.uni-muenster.de/Rektorat/Stellen/ausschreibungen/st_20210608_sk6.html

Wir untersuchen die Rolle ATP-getriebener Konformationsänderungen für die katalytische Aktivität von Helikasen und Topoisomerasen mittels Einzelmolekül-FRET. Helikasen und Topoisomerasen nutzen die Energie der ATP-Hydrolyse zur strukturellen Veränderung ihrer Nukleinsäuresubstrate. RNA-Helikasen vermitteln eine Vielzahl von RNA-Umordnungen in allen Prozessen, an denen RNA beteiligt sind, und wirken möglicherweise generell an der Faltung von RNA mit. Auf Grund ihrer vielfältigen Funktionen sind sie an komplexen Prozessen wie Alterung, Differenzierung und Krebsentstehung beteiligt. Topoisomerasen führen ATP-abhängig superhelikale Windungen in DNA ein. DNA-Superspiralisierung beeinflusst Schlüsselprozesse wir Replikation, Transkription, Rekombination und die Dynamik des Chromatins. Gemeinsam stellen Helikasen und Topoisomerasen die strukturelle und funktionelle Integrität des Genoms sicher.

Um die Mechanismen dieser Enzyme und die Regulation ihrer Aktivität umfassend zu verstehen, nuten wir ein breites Methodenspektrum, von der Molekularbiologie über Protein- und Nukleinsäure-biochemische Techniken, FPLC und HPLC, Absorptions-, Fluoreszenz- und Zirkulardichroismus-Spektroskopie, steady state und pre-steady state Kinetik sowie kalorimetrischen Methoden, bis zur zeitaufgelösten Einzemolekül-Fluoreszenz-Spektroskopie mittels konfokaler und totaler interner Reflexions-Mikroskopie.