Im Rahmen dieses Projektes werden Interaktionen, Sensitivitäten und Resistenzen des Prion-Proteins (PrP) auf Glykosylierungs- und Proteinebene nach Behandlung
und Inkubation mit verschiedenen Proteasen untersucht. Hierbei werden Effekte von Proteinen der mikrobiellen Darmflora auf die Stabilität und Variabilität
der unterschiedlichen TSE-Erregerstämme und -Isolate aus verschiedenen Wirtsspezies analysiert. Mittels konventioneller PrP-Nachweismethoden werden
Variabilitäten der Erreger auf Glykosylierungs- und Proteinebene gegenüber unterschiedlichen Proteasen analysiert. Kupferionen scheinen eine bedeutsame
Rolle in der Funktion des zellulären Prions zu spielen. Eine Bindung der Ionen an das Prion-Protein bewirkt eine strukturelle Veränderung mit
Resistenzzunahme gegenüber Proteasen. Eine Resistenzzunahme wurde auch bei "gealterten" Prionen in vitro beobachtet. In verschiedenen
Gehirnregionen wurden unterschiedliche Glykotypisierungsmuster von PrPC analysiert. Der Detektionsantikörper ist für die Bestimmung des Proteinmusters
von entscheidender Bedeutung. Antikörper, die an Epitope im Core-Protein binden, erkennen in erster Linie die nicht-glykosylierte Proteinbande.
