F1-Morphologische und molekulare
Aspekte von Reorganisationsplastizität im adulten
visuellen System nach partieller Schädigung des N. opticus

In Untersuchungen zur Topographie der retino-colliculären Projektion überlebender retinaler Ganglienzellen (RGC) nach einer partiellen Quetschung des Sehnerven konnten wir mit Hilfe von anterogradem "Tract-Tracing" demonstrieren, daß intraoculär injizierter Tracer nach axonaler Schädigung ausschließlich im rostro-medialen Colliculus superior (CS) akkumuliert. In dem vorgeschlagenen Projekt sollen zwei Aspekte dieser Reorganisationsplastizität im CS untersucht werden: (I) Im ersten Projektteil sollen Determinanten der Reorganisation der retino-colliculären Projektion nach Schädigung des N. opticus identifiziert werden. Analysiert werden soll die Rolle des anterograden axonalen Transports der ipsilateralen Projektion des nicht geschädigten Sehnerven sowie die Expression von Genen, die an der Entwicklung der retino-colliculären Projektion beteiligt sind. Zusätzlich werden wir Marker der Synaptogenese des axonalen Wachstums sowie funktionelle Konsequenzen der Schädigung untersuchen. (II) Im zweiten Projektteil wollen wir untersuchen, welche Konsequenzen die Deafferenzierung und Reorganisation des synaptischen Inputs im CS für den molekularen Aufbau der postsynaptischen Dichte (PSD) hat. Hierbei sollen vor allem aufgereinigte PSD-Präparationen des deafferenzierten Bereichs mit dem rostro-medialen CS sowie entsprechenden Kontrollpräparationen im Zeitverlauf bezüglich Membranproteinen und nachgeschalteten Proteinen verglichen werden. Des weiteren soll mit Hilfe der "Differential Display PCR" untersucht werden, ob es differentiell exprimierte Gene in den unterschiedlichen CS-Anteilen gibt und inwieweit diese mit der Neuorientierung auswachsender RGC im Zusammenhang stehen.

Beteiligte Wissenschaftler:

PD Dr. T.M. Böckers, PD Dr. J. Bockmann

Veröffentlichungen:

Boeckers TM, Winter C, Smalla KH, Kreutz MR, Bockmann J, Seidenbecher C, Garner CC, Gundelfinger EG: Proline Rich Synapse Associated Proteins ProSAP1 and ProSAP2 interact with synaptic proteins of the SAPAP/GKAP family. BBRC, 264, 247-252 (1999)

Kreienkamp HJ, Zitzer U, Gundelfinger ED, Richter D, Böckers TM: The calcium independent receptor for a-latrotoxin from human and rodent brain interacts with members of the ProSAP/SSTRIP/Shank family of multidomain proteins. J Biol Chem 275, 32387-32390

Redecker P, Gundelfinger ED, and Boeckers TM: The Cortactin-binding Postsynaptic Density Protein ProSAP1 in Non-neuronal Cells. Histochem Cytochem, 2001