Geschäftsführender Direktor: Prof. Dr. Dr. F. Hillenkamp

Das Institut besteht aus vier selbständigen Arbeitsgruppen unter der Leitung je eines Professors (1 C4, 3 C3). Alle Gruppen beschäftigen sich mit Fragestellungen zur Aufklärung der Struktur biologischer Systeme auf der molekularen und zellulären Ebene und den zugehörigen Struktur-Funktionsbeziehungen. Alle Arbeitsgruppen arbeiten sowohl an eigenen, wissenschaftlichen Fragestellungen als auch an methodologischen und instrumentellen Entwicklungen. Neben der eigenen Forschung und Entwicklung fungiert das Institut als Zentrum für moderne analytische Methoden und stellt seine Expertise und seine Geräte Kollegen der Medizinischen Fakultät aber auch der naturwissenschaftlichen Fachbereiche für Analysen zur Verfügung. Solche Analysen beschränken sich auf Methoden, die noch nicht Routine sind und werden durchgängig als Forschungskooperationen durchgeführt, nicht als reine Serviceleistungen.

Laser Massenspektrometrie
Dies Arbeitsgebiet unter Leitung von Prof. Franz Hillenkamp hat von der Erfindung der Matrix-Unterstützten Laser Desorptions/Ionisations Massenspektrometrie (MALDI-MS) 1987 durch Karas und Hillenkamp an diesem Institut seinen Ausgang genommen. Die MALDI-MS ist eines der zwei modernen Verfahren zur massenspektrometrischen Analyse biologischer Makromoleküle. Es hat in den letzten Jahren die Proteinanalytik revolutioniert und ist auf dem Weg, auch für die Nukleinsäureanalytik völlig neue Möglichkeiten zu eröffnen. Das Institut zählt weltweit zu den bekanntesten Zentren der makromolekularen Massenspektrometrie. In der Arbeitsgruppe werden parallel und etwa gleichgewichtig Arbeiten zu drei Schwerpunkten durchgeführt:

Methodische und instrumentelle Weiterentwicklungen. Zum einen geht es dabei um Grundlagenforschung zur Aufklärung der physikochemischen Prozesse, die der Laser Desorption intakter makromolekularer Ionen zugrunde liegen, sowie deren Umsetzung für instrumentelle Verbesserungen. Wichtigstes Beispiel ist hier die Entwicklung der MALDI-MS mit Wellenlängen im Infraroten.

Prototypische Erschließung neuer Anwendungsfelder mit Schwerpunkt auf der MALDI-MS neuer Analytgruppen. Hierzu gehören in jüngerer Zeit vor allem die MALDI-Analyse von Nukleinsäuren und nicht kovalent gebundenen Komplexen.

Bearbeitung konkreter wissenschaftlicher Fragestellungen für die die makromolekulare Strukturaufklärung eine Schlüsselrolle hat. Diese Projekte werden ausnahmslos in Kooperation mit Kollegen in Münster, überwiegend aber anderer deutscher und ausländischer Universitäten und Firmen durchgeführt. Die Arbeitsgruppe besteht überwiegend aus Studenten (Diplom, Promotion) und wenigen promovierten Mitarbeitern der Fachrichtungen Physik, Chemie/Biochemie und Biologie/Molekularbiologie, die ein interdisziplinäres Team bilden.

Elektronenmikroskopie und Analytik
Dies war das traditionelle Arbeitsgebiet des Instituts, eingeführt von seinem Gründer, Prof. G. Pfefferkorn. Nach der Übernahme des Arbeitsgebiets durch Prof. R. Reichelt im Sommer 1990 wurde das traditionelle Methodenspektrum durch hochauflösende elektronen- und rastersondenmikroskopische Techniken (Feldemissions-Rasterelektronenmikroskopie, Rastertunnel- und Rasterkraftmikroskopie) erweitert. Diese Techniken wurden wesentlich durch Drittmittel gefördert und werden sehr erfolgreich für strukturelle Untersuchungen an biologischen / organischen / medizinischen Proben eingesetzt. In der Arbeitsgruppe werden parallel Arbeiten zu folgenden Schwerpunkten durchgeführt:

Methodische und instrumentelle Weiterentwicklungen. Dabei geht es insbesondere um Beiträge zur Aufklärung und Quantifizierung von mikroskopischen Kontrastphänomenen sowie um instrumentelle Verbesserungen

Erweiterungen, die die Effizienz der Methoden steigern und neue Anwendungen ermöglichen. Ein wichtiges Beispiel ist die Entwicklung von Detektoren zur Zählung einzelner Signalelektronen.

Strukturelle Untersuchungen mit hoher räumlicher Auflösung an mono- und multimolekularen organischen Filmen (z.B. Lipid-, Lipid/Protein-, Thiolfilme) mit dem Ziel, die strukturellen Daten mit Funktionszuständen bzw. Filmeigenschaften zu korrelieren.

Charakterisierung von Oberflächen zur Bearbeitung konkreter wissenschaftlicher Themen, z.B. immunologische / allergologische Projekte, Entwicklung von Chemo- und Biosensoren, vergleichende Untersuchungen an neuen und reoperierten Implantaten (Prothesen, Schweineherzklappen). Diese Projekte werden ausnahmslos in Kooperation mit Kollegen in Münster, anderen deutschen und ausländischen Instituten bzw. Universitäten durchgeführt

Biomedizinische Analytik
Die Abteilung Biomedizinische Analytik unter der Leitung von Frau Prof. Dr. Jasna Peter-Katalinic wurde als Laboratorium für biomakromolekulare Massenspektrometrie im Oktober 1996 gegründet. Wissenschaftliche Fragestellungen über die Struktur und Funktion von Glykosylierungsparameter in den Prozessen der Entwicklung von Gehirn, bei Initiationsprozessen der Entzündung und bei hereditären Enzymdefekten werden bearbeitet. Dabei werden die Expression und Struktur von komplexen N- und O-verknüpften Kohlenhydraten in natürlichen und rekombinanten Glykoproteinen und von terminalen Kohlenhydratepitopen an Glykoproteinen und Glykolipiden durch Sequenzierung ermittelt. Im Bereich von Proteomics und Glycomics wird in Peptid- und Zucker-Maps nach funktionsrelevanten Strukturveränderungen gesucht. In die Funktionsstudien werden die massenspektrometrische Experimente einbezogen, wobei die Erkennung von Epitopen in nicht-kovalenten Kohlenhydrat/Protein und Nukleinsäure/Protein Komplexen untersucht wird.

An der Weiterentwicklung von Mikromethoden zum Nachweis von picomolaren Mengen an Glykokonjugaten durch TLC-, LC- und CE-Kopplung mit MS und zur Sequenzierung von biologischen Makromolekülen mit Tandem MS wird gearbeitet.

Im Jahr 2000 erfolgte die Einführung der Fourier-Transform Ion Zyklotron Resonanz (FT-ICR) Massenspektrometrie mit ESI- und MALDI-Ionenquelle, die insbesondere durch die exakte Massenbestimmung und hohe Auflösung für die Protein- und Glykoproteinidentifizierung in Proteomics und Glycomics, sowie in den Studien von Proteinfaltung und von nicht-kovalenten Wechselwirkungen eingesetzt wird, womit wesentliche Fortschritte in die Studien Struktur/Funktionsbeziehungen eingebracht werden können.

Die Ergebnisse sind in mehr als120 publizierten Arbeiten in Zeitschriften und Büchern und in oner 100 Kongressbeiträgen mit Abstracts dokumentiert. In der Gruppe arbeiten 7 Doktoranden (Chemiker, Biochemiker, LM Chemiker), 2 Postdoktoranden (Chemiker und Biochemiker), 1 Assistent (Biochemiker) und 1 Laborant. Kooperationen bestehen mit 10 Gruppen der Medizinischen Fakultät der Universität Münster, mit mehreren Protein- und Glykokonjugat-forschenden Gruppen an den deutschen Universitäten und mit Laboratorien in Holland, England, Österreich, Kroatien, Slovenien, Ukraine, Russland und USA.

Molekulare Zellbiologie
Dieses Arbeitsgebiet unter der Leitung von Prof. Reiner Peters führt die Entwicklung der Fluoreszenz-Mikroskopie und ihrer Anwendung bei der Untersuchung von Transportvorgängen in Zellen fort. Die Fluoreszenz-Mikrophotolyse wurde 1974 von Peters et al. eingeführt und ist auch unter der Bezeichnung "fluorecence recovery after photovleaching (FRAP)", zu einer weitverbreiteten Technik der Zellforschung geworden. In Münster wurde in der Gruppe 1994 die Scanning Mikrophotolyse (SCAMP) entwickelt, eine Verschmelzung von Fluoreszenz-Mikrophotolyse und konfokaler Laser-Scanning-Mikroskopie. 1999 wurde daraus die Optische Einzeltransporter-Registrierung (OSTR) entwickelt, die es ermöglicht, die Aktivität einzelner Transporter in funktionell isolierten Membranbezirken mit fluoreszenzmikroskopischen Mitteln zu messen ("fluorescent patch clamp").

Weiterhin beschäftigt sich die Gruppe mit dem "single particle tracking", einem fluoreszenzmikroskopischen Verfahren zur Visualisierung und nanometer-genauen Lokalisation einzelner Partikel und Moleküle. Die entwickelten Methoden werden angewendet, um den intrazellulären Transport von Makromolekülen zu untersuchen. Schwerpunkte sind dabei die Transporteigenschaften des Porenkomplex der Kernhülle sowie die Transportwege innerhalb des Zellkerns. 1999 konnte in der Arbeitsgruppe erstmals der Transport von Proteinen durch einezelne Kernporenkomplexe gemessen werden und damit das Potential des OSTR-Verfahrens gezeigt werden.