Molekulare Physiologie des Hämoglobins von Daphnia (AG Dr. Bettina Zeis)
Hämoglobin (Hb), das extrazelluläre Atmungsprotein in der Hämolymphe von Daphnia, ist ein
Multiunterheiten-Multidomänen-Makromolekül mit einem Molekulargewicht von ungefähr 580 kDa bei Daphnia magna. Bei dieser Art
codieren mindestens sechs Hb-Gene (dhb1-dhb6) für mindestens sieben unterschiedliche Typen von Hb-Proteinuntereinheiten (DHbA-DHbG) mit
Molekulargewichten zwischen 36 und 41 kDa. Als Reaktion auf Veränderungen von Umweltfaktoren wie Sauerstoffkonzentration oder Temperatur ändert
sich die Hämoglobinkonzentration in der Hämolymphe (bis um das 19fache). Zusätzlich ändert sich die Untereinheitenzusammensetzung der
Makromoleküle, was mit starken Veränderungen in der Sauerstoffaffinität des Hämoglobins einhergeht.
Wir analysieren die Beziehungen zwischen Hb-Genen und Hb-Proteinuntereinheiten und die Makromolekülstruktur bei Hb-armen ("pale") und Hb-reichen
("red") Daphnia magna. Dabei werden (teilweise in Kooperation) molekularbiologische Methoden (z.B. Southern-Blot-Analyse, quantitative RT-PCR),
proteinbiochemische Methoden (z.B. 2-D Gelelektrophorese, MALDI-Massenspektroskopie, Chromatofokussierung) und andere Techniken (z.B. in situ
Hybridisierung, Computermodellierung der Makromolekülstruktur unter Verwendung elektronenmikroskopischer Bilder) eingesetzt, um die molekularen
Ursachen der Heterogenität auf der Ebene der Hb-Proteinuntereinheiten herauszufinden, um die Struktur der Makromoleküle zu analysieren, und um Struktur
und molekulare Funktion in Verbindung zu bringen. Ein zentraler Punkt dieser Studien ist die umweltabhängige Anpassung der Atmungsproteinfunktion auf der
Ebene der Genexpression. Diese spezifische Form der Anpassung scheint mit den wenig entwickelten Fähigkeiten zur Homöostase bei den
millimetergroßen Tieren zusammenzuhängen, welches eine effektive Kontrolle und Nutzung allosterischer Modulatoren verhindert.
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