Fachbereich 12 - Chemie und Pharmazie
Institut für Pharmazeutische und Medizinische Chemie
Medizinische Chemie

Interaktion von Bindungsproteinen für Immunsuppressiva und ihren Mutanen

Bestimmte Bindungsproteine für das Immunsuppressivum FK506/Tacrolimus (Prograf®) treten intrazellulär mit einem erst kürzlich beschriebenen Protein, FAP48, in Wechselwirkung. Diese Interaktion wird sowohl durch das Immunsuppressivum FK506 gestört als auch durch eine Punktmutation in FAP48 unterdrückt. Eine bestimmte Cystein-Prolyl-Struktur in FAP48 könnte somit für die Interaktion verantwortlich sein.

Drittmittelgeber:

Deutsche Pharmazeutische Gesellschaft

Beteiligte Wissenschaftler:

Dr. H. Neye (Leiter), Prof. Dr. E.J. Verspohl, Dr. I. Feldkämper

Veröffentlichungen:

Neye, H.: Mutation of FKBP associated protein 48 (FAP48) at proline 210 disrupts the interaction with FKB12 and FKBP52, Regulatory Peptides 97, 147-152, 2001.

Feldkämper I., E.J. Verspohl, H. Neye: The Serpins Alpha-1-Antitrypsin and Alpha-1-antichymotrypsin specifically interact with immunophilins, Pharmazie (accepted 2002).

Neye, H., I. Feldkämper, E.J. Verspohl: The FK506 Binding Protein 25 kDa (FKBP25) interacts with the centrome protein A (CENP-A), Regulatory Peptides (submitted 2002).

Neye, H., I. Feldkämper, E.J. Verspohl: FKBP13 and Alpha1-Antichymotrypsin interact specifically in the yeast two-hybrid system, Arch. Pharm. 334, 29 (Suppl. 2/2001).