Interaktion von spezifischen Proteinen des Muskels

Die Leistungsfähigkeit von Muskeln wird durch biochemische, mechanische und strukturelle Parameter bestimmt. D.h., entsprechend der jeweiligen Muskelfunktionen müssen Bereitstellung und Umsetzung chemischer in mechanische Energie (Kraft oder Bewegung) reguliert und den jeweiligen Anforderungen angepasst werden. Das geschieht über ein muskelspezifisches Spektrum von Proteinen, die zusammen den "kontraktilen Apparat" eines Muskels bilden. Eine Feinabstimmung der Funktionsweise eines Muskels ist darüber hinaus bei vergleichbaren enzymatischen Eigenschaften der kontraktilen Proteine durch ihre unterschiedliche Organisation möglich. So kann die Verkürzungsgeschwindigkeit durch die Sarkomerlänge moduliert werden, die Muskelkraft über Länge der Myosinfilamente, die ATPase-Aktivität der Myofibrillen über eine otimale Anordnung der Querbrücken. Diese strukturellen Anpassungen kommen offenbar durch den Einfluss Myosin-assoziierter Proteine zustande. Darüberhinaus sind auch Phoshorylierungsreaktionen über vermutlich Myosin-assoziierte Proteinkinasen an diesen Anpassungsmechanismen beteiligt.

Drittmittelgeber:

DFG

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. G. Beinbrech (Leiter), Dipl.-Biol. I. Fonk, Dr. S. Malysker (Puchchino, Russland), Prof. Dr. Z. Podlubnaya (Puchchino, Russland), Dr. S.N. Uoaltsov (Puchchino, Russland)

Veröffentlichungen:

Podlubnaya, Z.A., N.A.Lukoyanova, S.N. Udaltdov, S.L. Malyshev, C. Ziegler, G. Beinbrech: Myosin-linked Ca²⁺-sensitivity of the actin-activated ATPase activity of coaggregates of rabbit skeletal muscle myosin, LMM and myosin-associated proteins. J. Muscle Res. Cell Motil., 20, 819 (1999)