Regulation der peroxisomalen b-Oxidation pflanzlicher Zellen

Das klassische mitochondriale System des Fettsäureabbaues ist für Zellen höherer Pflanzen bisher nicht belegt; die b-Oxidation der Fettsäuren erfolgt in den Peroxisomen, regulären Organellen der pflanzlichen Zelle. In Fortsetzung der Arbeiten zur Charakterisierung des peroxisomalen b-Oxidationssystems wurden Aspekte einer - auf enzymatischem Niveau ablaufenden - Regulation des peroxisomalen Fettsäureabbaues bei der Mobilisierung pflanzlicher Speicherfette untersucht. Befunde einer kinetischen Analyse des Abbaues langkettiger Acyl-CoA-ester (Fettsäuren) zeigten, dass beim kompletten Abbau langkettiger Acyl-CoA-ester zu Acetyl-CoA kurzkettige Intermediate vorübergehend akkumulieren. Für Acyl-CoA-oxidase und Thiolase wurden Isoformen nachgewiesen, die jeweils Acyl-CoA-ester bestimmter Kettenlänge selektiv umsetzen. Die Isoformen wurden gereinigt und charakterisiert. Isoformen, die selektiv kurzkettige Acyl-CoA-ester umsetzen und insbesondere die Aktivität des multifunktionellen Proteins gegenüber kurzkettigen Acyl-CoA-estern unterliegen einer Hemmung durch langkettige Acyl-CoA-ester. Die bisher insgesamt erarbeiteten Befunde deuten darauf hin, dass der komplette Abbau eines langkettigen Acyl-CoA-esters einer Regulation durch den Acyl-CoA-ester selbst unterliegt, die Regulation vornehmlich am multifunktionellen Protein der peroxisomalen b-Oxidation angreift und darauf abzielt, dass nur begrenzt verfügbare Cofaktoren (CoASH, NAD) zunächst dem Abbau langkettiger (grenzflächenaktiver) Acyl-CoA-ester zur Verfügung stehen und somit auflaufende kurzkettige Acyol-CoA-ester nachrangig abgebaut werden.

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. B. Gerhardt (Leiter), Dipl. Biol. S. Oeljeklaus

Veröffentlichungen:

B. Gerhardt, Fischer, K., Deittert, M. Wenzel, B.: Substrate inhibition and affinities of the glyosysomal b-oxidation of sunflower cotyledons. Planta 209, 355-363, 1999.