Autotransporter

Autotransporter repräsentieren ein in jüngster Zeit bei zahlreichen Gram-negativen Bakterien identifiziertes Transport- und Sekretionssystem. Im Vergleich mit anderen bekannten Sekretionssystemen (Typ I-III) repräsentieren Autotransporter eine besonders einfache und elegante Möglichkeit, Proteine oder Peptide über die Zellwand auf die Oberfläche von Bakterien zu transportieren. Für den von uns identifizierten und charakterisierten AIDA Autotransporter wurde ein Strukturmodell entwickelt und mit Hilfe von molekularbiologischen, biochemischen und spektroskopischen Methoden abgesichert. Die für die C-terminale Prozessierung notwendigen Abschnitte wurden ebenso identifiziert wie die für die Präsentation heterologer Determinanten permissiven Domänen. Die posttranslationale Modifikation, die für die Adhäsinfunktion des AIDA-Autotransporters notwendig ist, konnte als Heptosylierung identifiziert werden. Das im Verhältnis von etwa 19:1 mit Heptosen modifizierte AIDA-I Adhäsin ist nach unserer Kenntnis das erste Protein, in dem eine solche Glykosylierung nachgewiesen werden konnte. Zusätzlich wurde die mit dem AIDA-System assoziierte Heptosyltransferase identifiziert, molekular kloniert und partiell charakterisiert. Weitere Vertreter der AIDA Familie wurden mit Hilfe der Entwicklung eines diagnostischen Multiplex PCR-Verfahrens identifiziert und charakterisiert. Der AIDA Rezeptor auf eukaryotischen Zellen wurde mit Hilfe der Co-Immunpräzipitation identifiziert. In Zusammenarbeit mit anderen Arbeitsgruppen (Basel, Erlangen) werden kristallographische und thermodynamische Untersuchungen des AIDA Translokators durchgeführt.

Drittmittelgeber:

Deutsche Forschungsgesellschaft

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. M.A. Schmidt (Leiter), Dr. I. Benz, Dipl.-Biol. C. Moormann, Dr. U. Niewerth, Th. Voss

Veröffentlichungen:

Niewerth, U., T. Voss, A. Frey, C. le Bouguénec, G. Baljer, S. Franke, and M.A. Schmidt: The AIDA autotransporter system is associated with F18 and Stx2e in E.coli isolates derived from pigs suffering from edema disease and postweaning diarrhea. Clin. Diagn. Lab. Immunol. 8, 143-149 (2001).

Benz, I. and M.A. Schmidt: Glycosylation with heptose residues mediated by the ash gene product is essential for adherence of the AIDA-I adhesin. Mol. Microbiol. 40 (6), 1403-1413, (2001)