Struktur und Funktion der Prokollagen C-Proteinase (BMP1)

Wir gehen der Frage nach, wie die Prokollagen C-Proteinase (BMP1) ihre Substrate erkennt und in welcher Weise das Enzym am regulierten Aufbau und Umbau der extrazellulären Matrix beteiligt ist. Hier interessieren uns vor allem die spezifischen Protein-Protein Wechselwirkungen und intermolekularen Signale, durch die das Multidomänenprotein BMP1 Matrixmoleküle finden und binden kann. Thema der Zusammenarbeit mit der BAYER AG ist die Entwicklung eines Fluoreszenz-Assays für die Detektion von BMP1 (Prokollagen C-Proteinase).

Drittmittelgeber:

BAYER AG

Beteiligter Wissenschaftler:

Prof. Dr. W. Stöcker

Veröffentlichungen:

Stöcker, W., I. Yiallouros: Rational design of inhibitors against members of the astacin-family of zinc-peptidases - a route to antifibrotic drugs. Biol. Chem. 379, 133 (1998).