Isolierung und Charakterisierung von Proteinkinasen

Die Phosphorylierung durch Proteinkinasen ist die bedeutendste posttranslationale Modifikation, die sich auf nahezu allen Ebenen der zellulären Regulation finden läßt. Dabei sind bei der Betrachtung von Bewegungsereignissen in Nicht-Muskelzellen im Vergleich zu Muskelzellen offenbar Isoenzyme wie etwa die Myosin-Leicht-Ketten-Kinasen oder multifunktionelle Ca²⁺/Calmodulin-abhängige Proteinkinasen beteiligt. Die Expression, intrazelluäre Lokalisierung, Regulation, Einbindung in Signaltransduktionswege und die Substrate derartiger Proteinkinasen, inklusive der Insekten-spezifischen Projectin-Proteinkinase, werden untersucht.

Drittmittelgeber:

Deutsche Forschungsgemeinschaft

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. G. Beinbrech (Leiter), Dr. M. Fährmann, Dr. M. Möhlig (Ruhr-Universität Bochum), Dr. H. Schatz (Ruhr-Universität Bochum), Dr. A. Pfeiffer (Ruhr-Universität Bochum)

Veröffentlichungen:

Weitkamp, B., K. Jurk, G. Beinbrech: Projectin - thin filament interactions and modulation of the sensitivity of the actomyosin ATPase to Ca²⁺ by projectin kinase. J. Biol. Chem. 273, 19802-19808 (1998).

Fährmann, M., M. Möhlig, H. Schatz, A. Pfeiffer: Purification and characterization of a Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinase II from hog gastric mucosa using a protein-protein affinity chromatographic technique. Eur. J. Biochem. 255, 516-525 (1998).