Biomedizinische Analytik
Struktur, posttranslationale Modifikationen und Funktion von Proteinen 3
Nicht-kovalente Wechselwirkungen von intakten Proteinen mit natürlichen oder Modell-Liganden Die nicht-kovalenten Wechselwirkungen von intakten Proteinen mit ihren nieder- oder hochmolekularen natürlichen oder Modell-Liganden, sowie Proteine mit
kovalent gebundenen Liganden werden mit massenspektrometrischen Methoden untersucht. Die Identifizierung der Ligand-Rezeptor-Komplexe erfolgt durch Elektrospray
Ionisations- (ESI) oder Matrix unterstützter Laser Desorptions Ionisations- (MALDI) Massenspektrometrie. Die strukturelle Charakterisierung der am Komplex
beteiligten Proteine erfolgt durch die Kombination von gelelektrophoretischer Separation, in-Gel Proteolyse und massenspektrometrischer Analyse der entstandenen
Peptidfragmente. Durch low-energy CID können die proteolytisch erzeugten Peptide sequenziert und somit die korrespondierenden bisher nicht bekannten Proteine
identifiziert werden.
