Westfälische Wilhelms-Universität Münster: Forschungsbericht 2003-2004 - Institut für Medizinische Physik und Biophysik

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2003 - 2004

 

 
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Forschungsschwerpunkte 2003 - 2004  
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Biomedizinische Analytik
Struktur, posttranslationale Modifikationen und Funktion von Proteinen 2

 
Charakterisierung von rekombinanten und isolierten Proteinen
Die Kooperationen im Rahmen des SFB 492 befassen sich mit der Charakterisierung von rekombinanten und isolierten Proteinen. Im Rahmen des Projektes B3 (PD Dr. Eble) wurde die Struktur der alpha3-Kette des Laminins-5 durch eine Kombination von in-Gel-Deglykosylierung und -Proteolyse charakterisiert, wobei die Sequenz der alpha3-Kette bestätigt und die Besetzung der potentiellen N-Glykosylierungsstellen, sowie die N-Glykan-Muster nachgewiesen wurden.

Kooperationen:

PD Dr. Johannes Eble (Institut für Physiologische Chemie und Pathobiochemie, Universität Münster)Projektdauer: 2003 - 2005 Drittmittelgeber: Deutsche Forschungsgemeinschaft (SFB 492; Projekt Z2)

Beteiligter Wissenschaftler:

PD Dr. Gottfried Pohlentz

Veröffentlichungen:

Kunneken, K., G. Pohlentz, A. Schmidt-Hederich, U. Odenthal, N. Smyth, J. Peter-Katalinić, P. Bruckner, J.A. Eble: Recombinant human laminin-5 domains. Effects of heterotrimerization, proteolytic processing, and N-glycosylation on alpha3beta1 integrin binding, J. Biol. Chem., 279 (2004) 5184-93.

 

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