Fachbereich 13 - Biologie
Institut für Molekulare Mikrobiologie und Biotechnologie
Arbeitskreis Prof. Dr. Susanne Fetzner

Molybdänhaltige Hydroxylasen:
Intramolekularer Elektronentransfer

Viele bakterielle molybdänhaltige Hydroxylasen enthalten ein biochemisch gleiches Set redoxaktiver Zentren, diese können sich jedoch in ihren biophysikalischen Eigenschaften erheblich unterscheiden. Vergleiche der Redoxzentren bakterieller molybdänhaltiger Hydroxylasen wurden bisher zwischen Enzymen vorgenommen, die unterschiedliche Hydroxylierungsreaktionen katalysieren. Als "Maßstab" aller biophysikalischen und mechanistischen Untersuchungen gilt die Xanthinoxidase aus Kuhmilch, deren Redoxzentren (Pyranopterin-Molybdän-Cofaktor "Molybdopterin", zwei verschiedene [2Fe2S]-Zentren, FAD) ESR-spektroskopisch eingehend charakterisiert sind. Ziel des Vorhabens ist eine vergleichende Charakterisierung der Redoxzentren und des intramolekularen Elektronentransfers isofunktioneller molybdänhaltiger Hydroxylasen.

Drittmittelgeber:

Volkswagen-Stiftung

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. Susanne Fetzner (Leiterin), Prof. Dr. Jürgen Hüttermann (Homburg, Leiter), Dipl.-Biol. Sonja Sielker, Dr. Reinhard Kappl (Homburg/Saar)

Veröffentlichungen:

Kappl R., J. Hüttermann, S. Fetzner: The molybdenum-containing hydroxylases of quinoline, isoquinoline, and quinaldine. In: Molybdenum and Tungsten. Their Roles in Biological Processes. Vol. 39 of Met. Ions Biol. Syst. (A. Sigel, H. Sigel, Eds.), pp 481-538, Marcel Dekker, New York, 2002