Fachbereich 12 - Chemie und Pharmazie
Institut für Physikalische Chemie
Prof. Dr. H.-J. Hinz

Theoretische Modelle zur molekularen Dynamik der Proteinfaltung

Die theoretischen Ansätze zielen auf eine mögliche Übertragung der makroskopischen thermodynamischen Parameter der Wärmekapazität und des Volumens auf das einzelne Makromolekül. Ansatzpunkt der Überlegungen war die nur scheinbar triviale Idee, daß im einzelnen Makromolekül der Übergang vom geordneten, nativen Molekül in den ungeordneten Knäuelzustand eine endliche Zeit benötigt und damit allen thermodynamischen Variablen prinzipiell ein dynamischer Charakter zukommt. Streng genommen ist deshalb die Auffaltungsreaktion in die Kategorie irreversibler Prozesse einzuordnen. Damit wird der Entropieaustausch des Proteinmoleküls mit der Umgebung zum zeitlimitierenden Faktor für die Denaturierung. Ziel der theoretischen Arbeiten ist es, aus den experimentellen Gleichgewichtskurven Aussagen über die intrinsischen, irreversiblen, dynamischen Prozesse der Makromoleküle abzuleiten. Als besonders attraktives Phänomen bietet sich die sogenannte "Kältedenaturierung" einiger Proteine an.

Drittmittelgeber:

Deutsche Forschungsgemeinschaft

Beteiligter Wissenschaftler:

J. Rösgen

Veröffentlichungen:

J. Rösgen, H.-J. Hinz: Folding Energetics of Ligand Binding Proteins: I. Theoretical Model, JMB (2001), 306, 807-824

J. Rösgen, H.-J. Hinz: The heat capacity paradox of ligand binding proteins: reconciling the microscopic and macroscopic world, Biophysical Chemistry (2002), 96, 109-116