Funktionsprinzipien und Eigenschaften von Motormolekülen

Um die zellulären Funktionen von Motormolekülen verstehen zu können, müssen wir ihre Motoreigenschaften und die Regulationsmechanismen der Motoraktivität kennen. Wir untersuchen deshalb, wie verschiedene Myosinmoleküle chemische Energie in mechanische Kraft umwandeln und welche "Module" für Motoreigenschaften wie Geschwindigkeit, Kraft, Richtung, Prozessivität, Schrittlänge und bisher noch unbekannte Eigenschaften verantwortlich sind. Dazu haben wir verschiedene Expressionssysteme etabliert, mit deren Hilfe wir Myosinmoleküle zur biochemischen und mechanischen Charakterisierung gewinnen können. In Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe von Prof. Brenner (MH Hannover) gelang es uns zu zeigen, dass die Schrittlänge der Myosine von der unterschiedlichen Länge und Winkeländerung der "leichten Kette"-Bindungsdomäne abhängt. In Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe von Dr. R. Schröder (MPI Heidelberg) untersuchen wir die Interaktion der Motordomäne des Myosins myr 5 mit dem Aktinfilament. Dieses Myosin weist im Vergleich mit anderen Myosinmolekülen eine zusätzliche Aktinbindestelle auf. Es erscheint deshalb möglich, dass sich dieses Myosin kontinuierlich über grössere Distanzen an Aktinfilamenten entlang bewegen kann ohne abzufallen.

Drittmittelgeber:

DFG Schwerpunktprogramm "Molekulare Motoren"

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. M. Bähler (Leiter), Dr. D. Köhler, Dipl.-Biol. C. Bertolini

Veröffentlichungen:

Bähler, M.: Class IX myosins, Guidebook to the Cytoskeletal and Extracellular Matrix Proteins (R.D. Vale and T. Kreis, eds.) Oxford University Press, 2^nd ed., pp. 451-453, (1999)

Kalhammer, G. and M. Bähler: Unconventional Myosins. Essays Biochem. 35: 33-42 (2000)