Synthese tripelhelikaler Peptide zur Charakterisierung von Kollagen-Zell-Interaktionen

Zur Untersuchung der Wechselwirkung fibrillärer Kollagene mit den an den SMC ausgebildeten Matrixrezeptoren, den Integrinen a1b1und a2b1, wurden definierte Peptide mit tripelhelikaler Struktur hergestellt. Die Charakterisierung der Tripelhelixbildung dieser Peptide erbrachte neue Erkenntnisse zum Mechanismus der Bildung dieser kollagentypischen Tertiärstruktur.

Interaktion von Typ III Kollagen mit dem hauptsächlichen Kollagenrezeptor der SMC. Für die Untersuchungen zur Identifizierung der beteiligten Kollagenepitope wurde der Rezeptor des Integrin a1b1 isoliert und in eine Membran-gebundene Form überführt. Weiterhin wurde die Isolierung von Typ III-Kollagen und die Darstellung definierter Fragmente durch Bromcyanabbau durchgeführt. Zur Zeit wird mit Affinitätsmessungen mit Hilfe der Plasmonresonanzmethode begonnen.

Beteiligte Wissenschaftler:

Univ.-Prof. Dr. H. Robenek, Univ.-Prof. Dr. J. Rauterberg (Projektleiter), Dr. W. Henkel

Veröffentlichungen:

Henkel, W., T. Vogl, H. Echner, W. Voelter, C. Urbanke, D. Schleuder, J. Rauterberg: Synthesis and folding of native collagen III model peptides, in: Biochem, Bd. 38, 1999, S. 13610-13622