Strukturelle und funktionelle Charakterisierung Ca²+-bindender Proteine
Die Ca²+- und Lipid-bindenden Proteine Annexin 1 und 2 wurden eingehenden biophysikalischen Untersuchungen unterzogen. Hier
konnten wir in Zusammenarbeit mit Prof. C. Steinem (Institut für analytische Chemie, Regensburg) die Membrananbindung dieser Annexine sowie ihre
topologische Anordnung auf Modellmembranen beschreiben. Im Rahmen zellbiologisch orientierter Arbeiten konnten wir nachweisen, dass Annexin 2 an der
korrekten Positionierung von endosomalen Kompartimenten und an bestimmten Schritten der regulierten Exozytose in Endothelzellen beteiligt ist. Daneben konnten wir
für das Ca²+-bindende Protein S100P mit dem aktinbindenden Protein Ezrin einen neuartigen Liganden identifizieren, dessen Aktivität durch diese
Interaktion reguliert werden kann.
Methoden: Proteinbiochemie (rekombinante
Expression, Reinigung, Kristallisation und Rasterkraftmikroskopie in Zusammenarbeit mit anderen Gruppen), Molekularbiologie (Mutation, Transfektion)
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