Theoretische Modelle zur molekularen Dynamik der Proteinfaltung

Die theoretischen Ansätze zielen auf eine mögliche Übertragung der makroskopischen thermodynamischen Parameter der Wärmekapazität und des Volumens auf das einzelne Makromolekül. Ansatzpunkt der Überlegungen war die nur scheinbar triviale Idee, daß im einzelnen Makromolekül der Übergang vom geordneten, nativen Molekül in den ungeordneten Knäuelzustand eine endliche Zeit benötigt und damit allen thermodynamischen Variablen prinzipiell ein dynamischer Charakter zukommt. Streng genommen ist deshalb die Auffaltungsreaktion in die Kategorie irreversibler Prozesse einzuordnen. Damit wird der Entropieaustausch des Proteinmoleküls mit der Umgebung zum zeitlimitierenden Faktor für die Denaturierung. Ziel der theoretischen Arbeiten ist es, aus den experimentellen Gleichgewichtskurven Aussagen über die intrinsischen, irreversiblen, dynamischen Prozesse der Makromoleküle abzuleiten. Als besonders attraktives Phänomen bietet sich die sogenannte "Kältedenaturierung" einiger Proteine an.

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. Hans-Jürgen Hinz, Dipl.-Biol. Jörg Rösgen, Dipl.-Phys. Bernd Hallerbach

Veröffentlichungen:

B. Hallerbach and H.-J. Hinz: Protein heat capacity: inconsistencies in the current view of cold denaturation Biophysical Chemistry (1998), 76, 219-227

J. Rösgen and H.-J. Hinz*: Statistical thermodynamic treatment of conformational transitions of monomeric and oligomeric proteins. Phys. Chem. Chem. Phys. (1999) 1, 2327- 2333

J. Rösgen, H.-J. Hinz: Theory and Practice of DSC measurements on proteins, in Handbook of thermal analysis and calorimetry vol.4, R.B. Kemp ed., Elsevier Amsterdam, New York, 63-108 (1999)

B. Hallerbach, H.-J. Hinz: Protein Heat Capacity Reflects the Dynamics of Enthalpy Exchange Between the Single Macromolecule and the Surroundings, PSFG (2000), 4, 86-92