Elektronische Struktur von Eisen-Schwefel-Clustern

Neben dem Thiol- zu Disulfid-Verhältnis spielen Effekte von polaren Gruppen und Wasserstoffbrückenbindungen eine entscheidende Rolle für das Verständnis des Redox-Potentials in Elektronentransfer-Metalloproteinen. Der Mechanismus, durch den das Redox-Potential in den Proteinen moduliert wird, ist bis heute nicht verstanden. Wir leisten einen Beitrag indem Eisenkomplexe mit tripodalen Liganden synthetisiert und spektroskopisch charakterisiert werden. Darüberhinaus werden S K-Kanten Röntgenabsorptionsspektren von Eisen-Schwefel-Modellverbindungen und Eisen-Schwefel-Proteinen aufgenommen und analysiert.

Drittmittelgeber:

BMBF

Beteiligte Wissenschaftler:

PD Dr. Annette Rompel, Dr. Vittal Yachandra, Prof. Dr. Marc Walters

Veröffentlichungen:

M. Pascaly, M. Duda, A. Rompel, B.H. Sift, W. Meyer-Klaucke, B. Krebs: Novel iron(III) complexes with imidazole containing tripodal ligands as model systems for catechol dioxygenases. Inorg. Chim. Acta 1999.

A. Rompel, R. M. Cinco, M. J. Latimer, K. L. McFarlane, J. Huang, M.A. Walters, V.K. Yachandra: S K- and Mo L-edge X-ray Absorption Spectroscopy to Determine Ligand Metal Charge Distribution in Molybdenum-Sulfur Compounds; Journal of Synchrotron Radiation; 2001.