Forschungsbericht 1995-96   
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Geschf. Direktor: Prof. Dr. R. J. Paul

 
 
 
[Pfeile grün] Forschungsschwerpunkte 1995 - 1996
Fachbereich 18 - Biologie
Institut für Zoophysiologie
Arbeitsbereich Muskelphysiologie (Prof. Dr. G. Beinbrech)


Molekulare Grundlagen der Krafterzeugung.

Muskelkraft wird durch die Kooperation von zwei Proteinen, Aktin und Myosin, erzeugt, wobei chemische Energie in mechanische umgewandelt wird. Voraussetzung für eine effiziente Umwandlung ist eine exakte Anordnung der beiden Proteine in der Muskelzelle. Flugmuskeln von Insekten zeichnen sich durch eine besondere Optimierung der Organisation der Kraft-erzeugenden Elemente (Querbrücken) auf der Oberfläche der Myosinfilamente aus. Diese insektenspezifische Anordnung kommt vor allem durch die Myosin- assoziierten Proteine Paramyosin und Projektin zustande. Mitverantwortlich scheinen aber auch Eigenschaften des LMM-Anteils des Myosinmoleküls zu sein: Ergebnisse von Aggregationsversuchen mit gentechnologisch hergestellten Fragmenten des LMM, die aus 1 bis 3 helikalen Abschnitten aus jeweils 195 Aminosäuren (MHC 1, 2, 3) und einem Isoform-spezifischen, nicht-helikalen C-Terminus bestanden, deuten darauf hin, daß für eine Insekten-spezifische Zusammenlagerung der Fragmente eine Kombination der MHC 1, 2-Fragmente mit dem von Exon 19 kodierten C-Terminus erforderlich und ausreichend ist. Das Hinzufügen des MHC 3-Abschnittes führte dagegen zu einer Wirbeltier-spezifischen Zusammenlagerung der Expressionsprodukte. Gleichzeitig wurde die Paramyosin-Bindungskapazität des Fragments drastisch erhöht, so daß wir davon ausgehen, daß Paramyosin u.a. den Einfluß der Wirbeltier-spezifischen MHC 3-Domänen auf das Aggregationsverhalten von Myosin neutralisiert.

Drittmittelgeber:

Deutsche Forschungsgemeinschaft

Beteiligte Wissenschaftler:

Dipl.-Biol. G. Ader, Prof. Dr. G. Beinbrech (Leiter), Prof. Dr. F.A. Pepe (Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, USA), Dr. H. Schmitz (Florida State Univ., Tallahassee, USA)

Veröffentlichungen:

Kölsch, B., C. Ziegler, G. Beinbrech: Length determination of synthetic thick filaments by cooperation of two myosin-associated proteins, paramyosin and projectin (mini- titin). Naturwiss. 82, 239-241 (1995).

Ziegler, C., K. Jurk, B. Weitkamp, B. Kölsch, G. Beinbrech: In vitro interactions of proteins from insect myosin filaments. Biophysics 41, 79-87 (1996).

 
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Hans-Joachim Peter
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Datum: 1998-06-16